Sa�l�k terimleri hakk�nda ara�t�rma yapanlar�n en �ok merak etti�i konulardan olan HGB ve hemoglobin , kan hakk�nda �nemli verileri ortaya koyan terimleridir. HGB nedir, HGB ne demek, Hemoglobin nedir ve HGB de�eri nedir gibi konualr� inceledi�imiz haberimizde HGB nedir, HGB ne demek, HGB de�eri nedir, HGB d���kl��� nedir, HGB y�ksekli�i nedir, kanda HGB nedir, hemoglobin ne demek ve hemoglobin nedir gibi sorular�n yan�tlar�n� bulabileceksiniz. HGB de�eri nedir? Hemoglobin nedir? HGB nedir? HGB ne demek?
HGB HGB ��LEV MEKAN�ZMASI VE �E��TLER� Hemoglobin O2 ta��nmas�nda g�revlidir ve v�cudun en �nemli tamponudur. Hemoglobindeki Fe2+'in koordinasyon say�s� 6 olup bu koordinasyon yerlerinden d�rd�ne pirol halkas�n�n azotu, be�incisine globin molek�l�n�n histidininin imidozol grubunun azotu, alt�nc�s�na ise su molek�l� ba�lanarak hemoglobin te�ekk�l eder. Suyun yerine O2 ge�erse bu hemoglobine oksihemoglobin ad� verilir. Hemoglobin molek�l�nde d�rt hem grubu bulundu�una g�re oksijen i�in d�rt birle�me yeri vard�r. Hemoglobinin oksijen yerine CO2 ile birle�mesine karbaminohemoglobin (karbhemoglobin) ad� verilir. Dayan�ks�z bir bile�iktir. Hemoglobinin alt�nc� koordinasyon yerine CO gelirse buna da karboksihemoglobin ad� verilir. Hemoglobinin CO'e ilgisi O2'den daha fazlad�r. Hemoglobindeki demirin Fe3+ haline y�kseltgenmesiyle elde edilen maddeye hemin ad� verilir ve bu hemoglobin �e�idine de methemoglobin ad� verilir. Hemoglobindeki alt�nc� koordinasyon yerine CN- ba�lan�rsa buna da siyanohemoglobin ad� verilir ve bu t�r zehirlenme g�ren kimselere sodyum tiyos�lfat acil olarak verilmelidir.
SENTEZ� V�cutta her g�n y�k�ma u�rayan hemoglobin miktar�n� yerine koymak �zere yakla��k 5-6 gram kadar hemoglobin sentez edilir. Hemoglobin sentezi h�crenin mitokondri ve sitoplazmas�nda olur. Hemoglobin sentezi i�in protoporfirin IX, Fe2+ ve globuline ihtiya� vard�r. Pantotenik asit, piridoksal fosfat, B12 vitamini ve intrinsik fakt�r bu sentez i�in gereklidir. Proeritroblastlar hemoglobin sentezinin �nemli k�sm�n� ger�ekle�tirirler; retik�lositte hemoglobin sentez etme olduk�a d��m��t�r. Olgun Eritrositler, hemoglobin sentez edemezler. Hemoglobin sentezi i�in protoporfirin IX endojen olarak v�cutta sentez edilir. E�er organizmaya protoporfirin ��r�nga edilirse veya besinlerle eksojen olarak verilirse organizma bundan yararlanamaz. D��k� ve idrarla d��ar� atar. Hemoglobin retik�loendeteryal sistemin ribozomlar�nda sentez edilir.
YIKIMI Hemoglobin Eritrositlerin kemik ili�inden dola��ma ge�i�inin 120-130. g�n� retik�loendeteryal sistem h�crelerini ihtiva eden dalak, karaci�er ve kemik ili�inde y�k�l�ma u�rar. Hemoglobinin iki yolla y�k�ma u�rad��� d���n�lmektedir.
HEMOGLOB�N ARA�TIRMA GE�M��� 1825'te JF Engelhard, demirin proteine oran�n�n, �e�itli t�rlerin hemoglobinlerinde ayn� oldu�unu ke�fetti. Demir bilinen atomik k�tle itibaren o hemoglobin molek�l k�tlesi hesaplan�r n x 16000 ( n = ge� 4 oldu�u bilinen hemoglobin ba��na demir atomu say�s�), bir proteinin molek�ler k�tleye birinci belirlenmesi. Bu "aceleci sonu�", o zamanlar herhangi bir molek�l�n bu kadar b�y�k olabilece�ine inanamayan bilim insanlar�ndan �ok fazla alay ��kard�. Gilbert Smithson Adair , 1925'te hemoglobin ��zeltilerinin ozmotik bas�nc�n� �l�erek Engelhard'�n sonu�lar�n� do�rulad�.
Hemoglobinin oksijen ta��yan �zelli�i, 1840'da H�nefeld taraf�ndan ke�fedildi. 1851'de, Alman fizyolog Otto Funke , k�rm�z� kan h�crelerini art arda gibi bir ��z�c�yle seyrelterek b�y�mekte olan hemoglobin kristallerini tarif etti�i bir dizi makale yay�nlad�. Saf su, alkol veya eter, ard�ndan ��z�c�n�n elde edilen protein ��zeltisinden yava��a buharla�t�r�l�r. Hemoglobin'in tersinir oksijenlenmesi birka� y�l sonra Felix Hoppe-Seyler taraf�ndan tarif edildi.
1959'da, Max Perutz hemoglobinin molek�ler yap�s�n� X-���n� kristalografisi ile belirledi.Bu �al��ma, glob�ler proteinlerin yap�lar�n� inceleyen �al��malar� i�in 1962'de Nobel Kimya �d�l�'n� John Kendrew ile payla�t�.
Hemoglobinin kandaki rol� Frans�z fizyolog Claude Bernard taraf�ndan a��kland�. Hemoglobin ad�, hemoglobinin her bir alt �nitesinin g�m�l� bir heme grubuna sahip k�resel bir protein oldu�u ger�e�ini yans�tan heme ve globin kelimesinden t�retilmi�tir. Her bir heme grubu, bir oksijen molek�l�n� iyon kaynakl� dipol kuvvetleri vas�tas�yla ba�layabilen bir demir atomu i�erir. Memelilerde en s�k g�r�len hemoglobin tipi bu d�rt alt �niteyi i�erir.
Hemoglobin �NSANLARDA HGB T�RLER� Hemoglobin varyantlar� normal embriyonik ve fetal geli�imin bir par�as�d�r . Ayr�ca, genetik �e�itliliklerin neden oldu�u bir pop�lasyondaki hemoglobinin patolojik mutant formlar� olabilir . Orak h�creli anemi gibi baz� iyi bilinen hemoglobin varyantlar� hastal�klardan sorumludur ve hemoglobinopatiler olarak kabul edilir. Di�er varyantlar saptanabilir patolojiye neden olmaz ve bu nedenle patolojik olmayan varyantlar olarak kabul edilir.
HEMOGLOB�N�N HASTALIKLARA ETK�S� HGB eksikli�ine, kans�zl�kta oldu�u gibi hemoglobin molek�llerinin azalm�� bir miktar�ndan ya da her bir molek�l�n ayn� k�smi oksijen bas�nc�ndaki oksijeni ba�lama yetene�inin azalmas� neden olabilir . Hemoglobinopatiler (hemoglobin molek�l�n�n anormal yap�s�na neden olan genetik bozukluklar) Her ikisine de neden olabilir. Her durumda, hemoglobin eksikli�i kandaki oksijen ta��ma kapasitesini azalt�r. Hemoglobin eksikli�i, genel olarak, her ikisinde de hipoksinin nedeni olmas�na ra�men, kandaki oksijenin k�smi bas�nc�n�n azalmas� olarak tan�mlanan hipoksemiden kesin olarak ay�rt edilir.
D���k hemoglobinin di�er yayg�n nedenleri aras�nda kan kayb�, beslenme eksikli�i, kemik ili�i sorunlar�, kemoterapi, b�brek yetmezli�i veya anormal hemoglobin (orak h�cre hastal���n�nki gibi) say�labilir.
Ta��ma oksijene her hemoglobin molek�l�n�n �zelli�i, normal olarak de�i�tirilmi� kan pH ya da modifiye edilir CO 2 de�i�tirilmi� bir neden, oksijen hemoglobin ayr��ma e�risi . Bununla birlikte, �rne�in karbon monoksit zehirlenmesinde patolojik olarak da de�i�ebilir.
Hemoglobinin azalmas�, k�rm�z� kan h�crelerinin mutlak azalmas�yla veya olmadan, anemi semptomlar�na yol a�ar. Aneminin bir�ok farkl� nedeni vard�r; bununla birlikte demir eksikli�i ve bunun sonucunda ortaya ��kan demir eksikli�i anemisi, Bat� d�nyas�nda en yayg�n nedenlerdir. Demir yoklu�u heme sentezini azaltt��� i�in, demir eksikli�i anemisindeki k�rm�z� kan h�creleri hipokromik (k�rm�z� hemoglobin pigmentinden yoksun) ve mikrositiktir (normalden daha k���k). Di�er anemiler daha nadirdir. ��inde hemoliz (k�rm�z� kan h�creleri h�zland�r�lm�� bozulma), ilgili sar�l�k hemoglobin metabolit bilirubin kaynaklan�r.
Globin zincirindeki baz� mutasyonlar orak h�cre hastal��� ve talasemi gibi hemoglobinopatilerle ili�kilidir. Makalenin ba��nda tart���ld��� gibi di�er mutasyonlar iyi huyludur ve sadece hemoglobin varyantlar� olarak adland�r�l�r.
Hem sentezinin metabolik yollar�ndaki hatalarla karakterize porfirya olarak bilinen bir grup genetik bozukluk vard�r. Birle�ik Krall�k Kral� George III muhtemelen en �nl� porfirya hastas�yd�.
Y�kselmi� hemoglobin seviyeleri, polisitemi ad� verilen, artan say�da veya k�rm�z� kan h�crelerinin b�y�kl��� ile ili�kilidir. Bu y�kselmeye do�u�tan kalp hastal��� , kor pulmonal , pulmoner fibroz , �ok fazla eritropoietin veya polisitemi veras� neden olabilir . Y�ksek hemoglobin d�zeyleri ayr�ca y�ksek irtifalara maruz kalma, sigara i�me, dehidrasyon (yapay olarak Hb konsantre olarak), geli�mi� akci�er hastal��� ve baz� t�m�rlerden kaynaklanabilir.
Hindistan, Pondicherry'de yap�lan son bir �al��ma, koroner arter hastal���nda �nemini g�stermektedir.
5.12.2019 - 41938